InfoNu.nl > Wetenschap > Anatomie > Spieren; bouw van skeletspieren

Spieren; bouw van skeletspieren

Het menselijk lichaam heeft 660 skeletspieren. Elke skeletspier in het lichaam brengt specifieke delen van het lichaam in beweging. De opbouw van elke skeletspier in het lichaam is over het algemeen gelijk. Elke skeletspier heeft een epimysium, perimysium en endomysium. Verder bestaat elke skeletspier uit de functionele eenheid die sarcomeer wordt genoemd. Het sarcomeer bestaat uit actine- en myosinefilamenten en een aantal andere belangrijke eiwitten.

De spier is omgeven door bindweefselvliezen

De skeletspier bevat drie verschillende bindweefselvliezen. De drie bindweefselvliezen van de spier zijn:
  1. Epimysium
  2. Perimysium
  3. Endomysium
De structurele eigenschappen van het epimysium, perimysium en endomysium worden hieronder verder beschreven.

Het epimysium

Het epimysium omgeeft de gehele spier en bestaat uit onregelmatig vezelig bindweefsel. Ook is het epimysium verbonden met het perimysium en endomysium. Het peri- en endomysium dragen de contractiekracht van de spier over aan het epimysium. Het epimysium mondt uit in pezen die verbonden zijn aan beenderen. Op deze manier draagt het epimysium de contractie over op de beenderen waarmee het verbonden is en maakt het beweging mogelijk. Verder houdt het epimysium de spier bij elkaar en vermindert het wrijving tussen verschillende spieren.

Het perimysium

Het perimysium omgeeft spierbundels (fasciculi). Het perimysium bevat bloedvaten en zenuwen die van en naar de spierbundels gaan die het omgeeft.

Het endomysium

Het endomysium omgeeft een spiervezel. Een spiervezel bestaat echter weer uit verschillende myofibrillen. Het endomysium bestaat uit dun areolair bindweefsel wat over het sarcolemma van de spiervezel (spiercel) heen ligt. Het endomysium bevat eveneens bloedvaten en zenuwen.

Van actine- en myosinefilamenten tot spier

De basis van elke spier zijn de contractiele eiwitten. Samen met nog andere belangrijke spiereiwitten vormen de contractiele eiwitten actine en myosine het sarcomeer. Het sarcomeer vormt de functionele eenheid van de spier. De sarcomeren verenigen zich in de myofibrillen en de myofibrillen verenigen zich in spiervezels. Een spiervezel wordt overigens ook wel spiercel genoemd. De spiervezels verenigen zich tot spierbundels en de spierbundels verenigen zich samen met de bindweefselvliezen tot de uiteindelijke spier.

Bouw van het sarcomeer nader bekeken

Zoals eerder beschreven is het sarcomeer de functionele eenheid van de spier. Het sarcomeer is op zijn kleinst 1,5 en op zijn langst 3,5 micrometer. De lengte van het sarcomeer is afhankelijk van de overlap tussen actine- en myosinefilamenten. Bij maximale overlap (kortste spierlengte) tussen de actine- en myosinefilamenten is het sarcomeer 1,5 micrometer lang. Bij maximale overlap (grootste spierlengte) tussen de actine- en myosinefilamenten is het sarcomeer 3,5 micrometer lang. In het sarcomeer zijn een aantal banden, lijnen en eiwitten te definiëren.

Banden en lijnen van het sarcomeer

Binnen het sarcomeer zijn een aantal banden en lijnen te definieren. Hieronder wordt beschreven welke banden en lijnen er binnen het sarcomeer zijn te onderscheiden:
  • Z-lijn: aan de Z-lijn zitten de actinefilamenten vast. De ruimte tussen twee Z-lijnen vormen de begrenzingen van een sarcomeer
  • I-band: de I-band is de ruimte tussen twee myosinefilamenten en wordt gevormd door de actinefilamenten. De I-band wordt ook wel de lichte band genoemd, omdat deze band licht van kleur is. De Z-lijn splitst de I-band precies door midden
  • A-band: de A-band wordt gevormd door de myosine- en actinefilamenten. De A-band wordt ook wel de donkere band genoemd
  • H-zone: de H-zone is het gebied van de myosinefilamenten waar zij niet overlapt worden door actinefilamenten
  • M-lijn: de H-zone wordt gesplitst door de M-lijn. De M-lijn bestaat uit M-proteïnen, myomesine en het enzym creatinekinase

Eiwitten van het sarcomeer

De eiwitten myosine en actine zijn al eerder beschreven. Het sarcomeer bevat echter nog een aantal andere belangrijke eiwitten. De andere eiwitten van het sarcomeer worden hieronder beschreven:
  • M-proteïne: dit eiwit zorgt ervoor dat de myosinefilamenten op hun plaats blijven
  • C- proteïne: dit eiwit zorgt ervoor dat het sarcomeer zijn structuur behoudt
  • Titine: dit eiwit verbindt myosinefilamenten van verschillende sarcomeren
  • Desmine: dit eiwit verbindt de Z-lijnen van verschillende sarcomeren met elkaar
  • Nebuline: dit eiwit beïnvloedt de lengte van actine

Lees verder

© 2014 - 2017 Wieschrijft, het auteursrecht van dit artikel ligt bij de infoteur. Zonder toestemming van de infoteur is vermenigvuldiging verboden.
Gerelateerde artikelen
Sarcomeer, crossbridges en tubulaire systeem van de spierHet sarcomeer is de kleinste functionele eenheid van de skeletspier. Het sarcomeer is ongeveer 2 micrometer groot. Onze…
Spieren van groot naar kleinSpieren bestaan er in vele verschillende soorten en maten. Sommige spieren zijn maar enkele millimeters groot, zoals de…
Myosine- en actinefilamenten en sliding filament theoryDe sarcomeren waaruit onze skeletspieren zijn opgebouwd, bestaan de myofilamenten actine en myosine. Het in en uit elkaa…
Spierlengte en excitatie-contractie koppelingWellicht heb je ooit ervaren dat je spieren in een bepaalde positie meer kracht kunnen ontwikkelen dan in een andere pos…
Spieren; kracht-snelheidsrelatie en kracht-lengterelatieDe kracht die een skeletspier kan ontwikkelen is afhankelijk van de spiervezeltypen (type 1, 2A en 2B) waar deze spier u…
Bronnen en referenties
  • JE. Hall, 2013, Pocket Companion to Textbook of Medical Physiology, Elsevier Inc
  • GA Thibodeau, Patton KT 2012, Anatomy & Physiology, Mosby/Elsevier
  • EN Marieb, Hoehn K 2012, Human Anatomy & Physiology, Pearson/Benjamin Cummings

Reageer op het artikel "Spieren; bouw van skeletspieren"

Plaats als eerste een reactie, vraag of opmerking bij dit artikel. Reacties moeten voldoen aan de huisregels van InfoNu.
Meld mij aan voor de tweewekelijkse InfoNu nieuwsbrief
Infoteur: Wieschrijft
Gepubliceerd: 18-06-2014
Rubriek: Wetenschap
Subrubriek: Anatomie
Special: Spieren
Bronnen en referenties: 3
Schrijf mee!